Dynamics and Hydration Explain Failed Functional Transformation in Dehalogenase Design.

Logo poskytovatele
Logo poskytovatele
Logo poskytovatele

Varování

Publikace nespadá pod Filozofickou fakultu, ale pod Přírodovědeckou fakultu. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.
Autoři

SYKORA J. BREZOVSKÝ Jan KOUDELÁKOVÁ Táňa LAHODA M. FOŘTOVÁ Andrea CHERNOVETS T. CHALOUPKOVÁ Radka ŠTĚPÁNKOVÁ Veronika PROKOP Zbyněk KUTA SMATANOVA I. HOF M. DAMBORSKÝ Jiří

Rok publikování 2014
Druh Článek v odborném periodiku
Časopis / Zdroj Nature Chemical Biology
Fakulta / Pracoviště MU

Přírodovědecká fakulta

Citace
Obor Biochemie
Klíčová slova haloalkane dehalogenase
Popis We emphasize the importance of dynamics and hydration for enzymatic catalysis and protein design by transplanting the active site from a haloalkane dehalogenase with high enantioselectivity to nonselective dehalogenase. Protein crystallography confirms that the active site geometry of the redesigned dehalogenase matches that of the target, but its enantioselectivity remains low. Time-dependent fluorescence shifts and computer simulations revealed that dynamics and hydration at the tunnel mouth differ substantially between the redesigned and target dehalogenase.
Související projekty:

Používáte starou verzi internetového prohlížeče. Doporučujeme aktualizovat Váš prohlížeč na nejnovější verzi.