Modification of Trypsin for Improvement of Its Stability in Protein Digestion Process

Varování

Publikace nespadá pod Filozofickou fakultu, ale pod Přírodovědeckou fakultu. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.
Název česky Modifikace trypsinu pro zlepšení stability v procesu štěpení proteinů
Autoři

HAVLIŠ Jan ŠEBELA Marek ŠTOSOVÁ Tatiana TARKOWSKI Petr WIELSCH Natalie THOMAS Henrik SHEVCHENKO Andrej

Rok publikování 2006
Druh Konferenční abstrakty
Fakulta / Pracoviště MU

Přírodovědecká fakulta

Citace
Popis A typical MS-assisted proteomic routine involves protease trypsin to generate specific fragments for further analysis. As the enzyme shows marginal termostability and undegoes intense autolysis, it became important to improve its properties in this regard. Conjugation of trypsin with e.g. oligosaccharides (maltotriose, raffinose, stachyose) is one the possible ways to solve these problems. Another way might be use of proteases of similar specifity from bacteria. Both approches were tested and particular proteases were characterised by means of their biochemical (pI, mol.mass, kinetics) and MS-related properties (cleavage efficiency).
Související projekty:

Používáte starou verzi internetového prohlížeče. Doporučujeme aktualizovat Váš prohlížeč na nejnovější verzi.